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  CONTENIDOS

/Proteínas y aminoácidos/ A. Aminoácidos con cadenas laterales hidrofóbicas apolares /B. Aminoácidos con cadenas laterales neutras o hidrofílicas (polares)  / C. Aminoácidos con cadenas laterales básicas o hidrofílicas (polares) / D. Aminoácidos con cadenas laterales ácidas o hidrofílicasEl enlace peptídico / Péptidos / Propiedades ácido-base de los aminoácidos / Estructura de las proteínas / Estructura terciaria especificidad y desnaturalización / Diversidad funcional de las proteínas/

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PROTEÍNAS Y AMINOÁCIDOS

Las proteínas son macromoléculas de alto peso molecular formadas por carbono, hidrógeno, oxígeno y nitrógeno. El contenido de nitrógeno de muchas proteínas es de 16 %, por lo que la cantidad de proteína se puede estimar multiplicando el contenido de nitrógeno por 6,25 (100/16). Algunas proteínas pueden contener azufre, hierro, cobre, magnesio, fósforo (fosfóproteínas), glucidos (glucoproteínas), lípidos (lipoproteínas), ácidos nucleicos (nucleoproteínas). Tienen pesos moleculares que varían de 6000 a 7.000.000, por hidrólisis liberan aminoácidos, que se pueden considerar como los sillares primarios de las moléculas proteicas. El alfabeto de la molécula proteica está constituido por 20 aminoácidos, que se pueden ordenar para formar un polipéptido, de hasta mil aminoácidos de largo.

Los aminoácidos poseen un grupo carboxilo (-COOH) y un grupo amino (-NH2) sobre el carbono (central) y una cadena lateral o grupo R (resto o residuo) de aminoácidos.

Cuando los cuatro sustituyentes sobre el carbono central son diferentes se dice que el carbono es asimétrico y permite la existencia de isomeros ópticos. Existen dos posibles disposiciones de los átomos enlazados al carbono (central) en los aminoácido, aunque solamente la estructura L, se encuentra en las moléculas proteicas. La imagen óptica de la estructura L, el isomero D, se puede hallar en la naturaleza, pero nunca en proteínas típicas. Sin embargo, los D-aminoácidos se encuentran naturalmente en antibióticos y paredes celulares de bacterias.

 

A los aminoácidos (A-A) se les ha asignado un símbolo formado por tres letras, que se emplean para designar la composición y la secuencia de A-A en las cadenas polipeptídicas. La forma más significativa de clasificación de los diversos A-A se basa en la polaridad del grupo R, cuando se hallan en disolución acuosa a pH 7.0. Las cadenas laterales hidrofóbicas apolares apenas son solubles en agua, mientras que las cadenas laterales hidrofilicas sí lo son. Las cadenas laterales hidrofílicas a su vez se clasifican en neutras, ácidas y básicas. En las proteínas las cadenas hidrofílicas se encuentran expuestas al agua, mientras que las hidrofóbicas se hallan ocultas en el interior de la molécula proteica.

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A. AMINOÁCIDOS CON CADENAS LATERALES HIDROFÓBICAS APOLARES

Alanina, Valina, Leucina, Isoleucina, Prolina, Fenilalanina, Triptófano, Metionina, Cisteína y Glicina o Glicocola.

La alanina, valina, leucina, isoleucina, poseen hidrocarburos saturados como cadena lateral.

La prolina presenta un grupo amino secundario. El nitrógeno está presente en un anillo pirrolidina.

La fenilalanina y el triptófano poseen cadenas laterales aromáticas. El triptófano posee un anillo indol. A partir de este A-A se sintetiza el ácido indol acético (AIA), o auxina, que determina la dominancia apical de los tallos y es importante en el enrraizamiento de esquejes.

La metionina es uno de los dos aminoácidos que contienen azufre, posee un enlace tioéter (-S-CH3) en su cadena lateral.

La cisteína es el otro aminoácido que contiene azufre en forma de sulfhidrilo (-SR). La cisteína puede aparecer como tal o como cistina, en la cual dos moléculas de cisteína se hallan unidas mediante un puente disulfuro (-S-S-), formado por la oxidación de los grupos tiol. La cisteína desempeña un papel importante en la estructura de las proteínas, ya que sus dos mitades moleculares pueden hallarse presentes en dos cadenas polipeptídicas diferentes. Las enzimas con grupos -SH libres en sus centros activos son inhibidas por los elementos As, Pb y Hg.

La glicina o glicocola es el más simple de los aminoácidos, tiene un sabor dulce. Fue aislada a partir de hidrolizados de gelatina. Carece de un carbono asimétrico, por lo que no forma isomeros.

       
       
   

 

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B. AMINOÁCIDOS CON CADENAS LATERALES NEUTRAS O HIDROFÍLICAS (POLARES).

Asparagina, Glutamina, Serina, Treonina, y Tirosina.

La asparagina y glutamina son dos amidas derivadas de dos aminoácidos dicarboxílicos, el ácido glutámico y el ácido aspártico.

La serina fue aislada de la proteína de la seda sericina, contiene un grupo hidroxilo (-OH). En el centro activo de la quimotripsina el grupo -OH es reactivo.

La treonina también contiene un grupo -OH, pero no es tan reactivo en las enzimas como el de la serina.

La tirosina se forma cuando el hidrógeno de la posición para de la fenilalanina se reemplaza por un grupo hidroxilo (-OH). El resultado es que una cadena apolar se transforma en una polar. La tirosina se encuentra en los centros activos de algunas enzimas.

     

 

 

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C. AMINOÁCIDOS CON CADENAS LATERALES BÁSICAS O HIDROFÍLICAS(POLARES).

Lisina, Arginina y la Histidina

La lisina contiene un grupo amino (-NH2) primario unido a un carbono terminal, por lo que el grupo amino lateral de la lisina se denomina grupo -amino. Se trata de una base relativamente fuerte, a pH 7.0 la especie iónica predominante es el ion amonio (-NH3+).

La arginina es el aminoácido más básico. A pH 7.0 su grupo guanidina se convierte en el ion gunidinio protonado. Este A-A es un constituyente de proteínas básicas como histonas y protaminas que se encuentran asociadas a ácidos nucleicos.

La histidina tiene en su cadena lateral un grupo imidazol. La histidina por descarboxilación, en presencia de la enzima histidina descarboxilasa produce la histamina. La histamina estimula la secreción gástrica.

     

 

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D. AMINOÁCIDO CON CADENAS LATERALES ÁCIDAS E HIDROFÍLICAS.

El ácido aspártico y el ácido glutámico son ácidos dicarboxílicos que tiene cuatro y cinco carbonos respectivamente. A pH 7.0 la cadena lateral se encuentra disociada confiriendo carga negativa a las proteínas de las que forman parte. Para enfatizar en este aspecto, se suelen preferir los términos aspartato y glutamato cuando nos referimos al ácido aspártico y ácido glutámico. Como nota de interés podemos decir que la sal sódica del ácido glutámico se usa como condimento.

 

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EL ENLACE PEPTÍDICO

Cuando se unen los aminoácidos para formar polipéptidos, el grupo amino (-NH2) de un aminoácido se une con el grupo carboxilo (- COOH) de otro aminoácido, mediante una reacción de condensación, formando un enlace peptídico. Esta unión va acompañada con la eliminación de una molécula de agua.

 

La cadena polipeptídica comienza con un aminoácido que aporta un grupo amino y se conoce como N-terminal, mientras que el último aminoácido tiene un grupo carboxilo libre, es el C- terminal. El enlace peptídico está formado por la combinación de un grupo carbonilo y un grupo amino.

La unidad que se repite en un péptido puede ser cualquier aminoácido y se denomina residuo de aminoácido.

 

Cuando se unen dos aminoácidos el producto es un dipéptido, tres es un tripéptido, seis hexapéptido, ocho octapéptido, si son muchos polipéptido.

En la nomenclatura sistemática los péptidos son acil aminoácidos, por lo que se nombran añadiendo la terminación acil, al aminoácido cuyo grupo carboxilo ha formado el enlace peptídico Ej. Glicilalanina, es diferente de Alanilglicina.


 

 

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PÉPTIDOS

Existen muchos péptidos de importancia biológica, estos incluyen hormonas como la oxitocina (9 residuos de A-A), estimula la contracción uterina, hormona adrenocorticotrópica (39 residuos de A-A), glóbulo anterior de la pituitaria, glutatión (3 residuos), es un agente reductor. La estructura molecular del glutatión se muestra abajo:



La insulina segregada por el páncreas, con un peso molecular de 5733, tiene 51 residuos de aminoácidos, por lo que se considera como un péptido. Posee dos cadenas de polipéptidos, la cadena A con 21 residuos de A-A y la cadena B con 30 residuos de A-A.

 

En la cadena A, se forma un puente disulfuro interno entre la cisteína de la posición 6 y la 11. Así mismo existen dos puentes disulfuros que unen las cadenas A y B, entre las cisteínas de la posición 7 y 7, Y las cisteínas de la posición 20 y la 19.

Responder a las siguientes interrogantes:
1. ¿En las cadenas Ay B cuales son los aminoácidos con el N-terminal y el C-Terminal? 2. ¿Cuántos residuos de Ala, Val y Leu hay por cadena?
3. ¿Cuántos son los residuos de cisteina?
4. ¿Cuántos son los residuos de Lisina, Arginina e Histidina?
5. ¿Cuántos son los residuos de Serina y Treonina?
6. ¿Cuántos son los residuos de A-A polares ácidos?
7. ¿Cuántos residuos de Triptófano hay en la molécula de insulina?
8. ¿Cuántos residuos de Fenilalanina y Tirosina tiene la molécula de insulina? Estos son aminoácidos aromáticos ¿Por qué?




PROPIEDADES ACIDO-BASE DE LOS AMINOÁCIDOS

Los aminoácidos cristalizan de sus soluciones acuosas como iones bipolares o iones híbrido s, tienen alto punto de fusión por encima de 200°C, característica de las sales. Los aminoácidos dependiendo del pH pueden actuar como una base, donde el grupo amino (- NH2) acepta un protón transformándose en NH3 + y como un ácido donde el grupo carboxilo (- COOH) se disocia cediendo un protón ( - COO- + H+) se dice que son anfóteros. La forma más correcta de representar la fórmula de un aminoácido es la dipolar o iónica, denominada zwitterion (palabra Alemana que significa ion anfótero).

A continuación se presenta un esquema donde se juega un poco con la adición y sustracción de protones, con la finalidad de visualizar lo que le sucede a la molécula de un aminoácido a medida que el pH se hace ácido o básico.


A un pH determinado un aminoácido se presenta casi exclusivamente en forma de Zwitterion, es decir con las formas iónicas positivas y negativas en iguales proporciones; ese pH se conoce como Punto Isoélectrico. A ese pH un aminoácido no migra en un campo eléctrico; así mismo presenta mínima solubilidad, por lo que se precipita al no formar enlaces de hidrógeno con el agua. En el punto isoélectrico las proteínas precipitan, se separan de sus mezclas y se pueden purificar. El punto isoélectrico se puede calcular a partir de los valores de pK de los grupos ácidos o básicos.

Eg., El aminoácido alanina tiene un pK1 (-COOH) de 2,34 y el pK2 (-NH2) de 9,69; Por lo que el PI = (2,34 + 9,69) / 2 = 6,02. Cuando el pH es 6,02 existe igual proporción de las formas iónicas con carga positiva y negativa. Por debajo de pH 6,02 la alanina se carga positivamente, por lo que migra hacia el cátodo y por encima de pH 6,02 está cargada negativamente por lo que lo hace hacia el ánodo.




ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS

Las moléculas proteicas tienen cuatro niveles de organización.

I. Estructura primaria, está determinada por el enlace peptídico entre residuos de aminoácidos sucesivos. La estructura primaria debe dar respuesta a las siguientes interrogantes para que se pueda comprender la estructura proteica:

1. ¿Qué aminoácido se encuentra en el extremo N-terminal de la cadena polipeptídica (NH2 -terminal)?
2. ¿Qué aminoácido se encuentra en el extremo C-terminal de la cadena polipeptídica (COOH-terminal)?
3. ¿Qué aminoácidos se encuentran entre los dos extremos de la cadena, cuál es su secuencia, y la localización de los puentes disulfuros? (Observe el ejemplo de la molécula de insulina, en la que se muestran los aminoácidos terminales, la secuencia de A-A en las cadenas A y B Y la ubicación de los puentes disulfuros).

II. Estructura secundaria, se refiere a ciertas estructuras comunes que se repiten en la molécula proteica. Se consideran dos tipos de estructuras secundarias la hélice y la lámina plegada. El componente más probable de la estructura secundaria de una proteína es la hélice . La hélice se puede visualizar imaginándose una cadena de polipéptido enrollada en espiral a lo largo de una varilla pequeña. Un giro completo de la cadena está compuesta de 4 residuos de aminoácidos. La estabilidad de la hélice se la dan enlaces de hidrógeno entre los enlaces peptídicos de la cadena proteica (CONH). El enlace de hidrógeno se forma entre un grupo - C=O y un grupo - NH del cuarto (4) aminoácido que le sigue.

 


El otro tipo de estructura secundaria es la lámina plegada. En este caso los A-A se disponen en zig-zag. Este tipo de estructura se encuentra en la fibroina de la seda, en músculos y fibras contráctiles. En la lámina se encuentran unidas dos o más cadenas por enlaces de hidrógeno (Eg. Flagelos, mitocondrias, cloroplastos).

 

III. La estructura terciaria, es la estructura tridimensional plegada de la cadena polipeptídica, que da origen a una conformación globular. La estabilización de la estructura terciaria requiere además de los enlaces de hidrógeno, de enlaces covalentes de disulfuro, enlaces salinos (iónicos), enlaces hidrofóbicos (apolares), fuerzas de van der Waals.

 

a) enlace salino
b) enlace de hidrógeno
c) interacción hidrofóbica
d) enlace disulfuro
e) interacciones de van der Waals

IV. Estructura cuaternaria, está determinada por el ordenamiento de las subunidades de polipéptidos para formar una súper estructura, que se mantiene unida mediante fuerzas electrostáticas débiles no covalentes. Esta estructura está presente si la proteína tiene más de una cadena de polipéptido. El ejemplo clásico es la molécula de hemoglobina, que tiene cuatro cadenas de polipéptidos, constituidas por dos alfa globinas (con 141 residuos de aminoácidos cada una) y dos beta globinas (con 146 residuos de aminoácidos cada una).

 



 

ESTRUCTURA TERCIARIA ESPECIFICIDAD Y DESNATUZALIZACIÓN

Especificidad. Las alteraciones o cambios en el plegamiento de la hélice alfa pueden alterar la especificidad de una proteína. La especificidad de una proteína significa que cada proteína podrá reaccionar químicamente con una sustancia específica, debido a la configuración externa de la molécula. Una alteración del plegamiento produce un cambio en la forma que afecta su superficie. Para que una reacción tenga lugar el acoplamiento entre la sustancia reaccionante y la proteína debe ser perfecto, para que los átomos de ambas moléculas estén lo suficientemente cerca que les permita reaccionar. Podemos establecer la comparación entre un guante y una mano, el guante debe calzar perfectamente en la mano para que cumpla su función protectora.
Cualquier cambio en los niveles de organización de una proteína puede hacerla disfuncional. Las proteínas solubles juegan un papel muy importante en las reacciones bioquímicas a nivel celular, por lo que cualquier cambio en su conformación puede alterar los procesos metabólicos. La configuración espacial de una molécula proteica es un buen ejemplo de la relación entre estructura y función a un nivel molecular.

Desnaturalización. Es la perdida o destrucción de la estructura terciaria de una proteína, en la que la proteína pasa de una forma plegada o enroscada a una forma desenroscada o desplegada. La hélice alfa se estira o despliega, por rompimiento de enlaces de hidrógeno. En la proteína desnaturalizada ocurren cambios estructurales que afectan sus propiedades biológicas, como la hormonal, enzimáticas y la actividad inmunológica. . Se produce una pérdida de solubilidad, ya que se exponen grupos hidrofóbicos que hacen insoluble la proteína. La desnaturalización es generalmente un proceso irreversible, fuertemente endotérmico, que produce un aumento de la entropía o desorden del sistema.
Los principales agentes desnaturalizantes son:
a) Altas temperaturas, provocan la coagulación. Eg. Huevo cocido.
b) Cambios bruscos de pH.
c) En el laboratorio se pueden usar altas concentraciones de guanidina o urea (4-8 M), que rompen enlaces de hidrógeno.




DIVERSIDAD FUNCIONAL DE LAS PROTEÍNAS

DIVERSIDA FUNCIONAL DE LAS PROTEÍNAS

Estructurales

Queratina, fibroina, colágeno, elastina, mucoproteínas, glucoproteínas.

Enzimas

Biocatalizadores.
Proteasas, ribonucleasas, amilasas, lipasas.
Ficina(higo), papaína( lechosa), Bromelina(piña) huraína (Jabillo).
 

Hormonas

Regulan el metabolismo, Eg, insulina.
 

Anticuerpos

Proteínas formadas en respuesta a un antígeno. Eg., gamma globulinas
 

Contráctiles

Actina y miosina de los músculos
 

Reserva

Ovoalbúmina, ferritina, caseína, gliadina, faseolotoxina (Phaseolus vulgaris).
 

Transporte

Hemoglobina, citocromos, mioglobina.
Leghemoglobina en nódulos de
leguminosas (Fabaceae), ferrodoxina de los cloroplastos.
 

Toxinas

Ricina (Ricinus communis), Toxina difterica, toxina botulínica.
Veneno de alacranes o escorpiones, tienen neurotoxina, cardiotoxina, lecitinasa, hialuronidasa.
Veneno de coral (Micrurus corallinus) tiene colinesterasa, hialuronidasa, L-aminoácido oxidasa y otras.
Cascabel (Crotalus durissus terrificus). Tiene colinesterasa, hialuronidasa, desoxiribonucleasa, lecitinasa y otras.
 



Este es un Material didáctico elaborado por:
Profesor de Fisiología Vegetal, Departamento de
Botánica, Facultad de Ciencias Forestales y Ambientales.
Universidad de Los Andes - Mérida - Venezuela
e-mail: rubenhg@ula.ve
Copyright © 2006 - Version 1.0 -   Reservados todos los derechos.
Revisado: 06 de Noviembre de 2006 .
 

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